科目代碼：338

科目名稱：生物化學

一、考試范圍

(一)蛋白質化學

1.蛋白質氨基酸的結構及分類、氨基酸的理化性質及應用。

2.肽和肽鍵的結構及命名，重要的天然寡肽。

3.蛋白質的分子結構：白質一級結構：測定方法，蛋白質的構象和維持構象的作用力，N—末端、C—末端;蛋白質的二級結構：多肽鏈折疊的空間限制;肽鍵性質;肽平面;二面角;蛋白質的構象單元;蛋白質的三級結構：概念、特點、舉例(肌紅蛋白);蛋白質的超二級結構和結構域：概念、實例;蛋白質的四級結構：亞基的概念;四級結構的概念;舉例(血紅蛋白)。

4.蛋白質結構與功能的關系：一級結構的種屬差異與分子進化(細胞色素C)，一級結構的變異與分子病(鐮刀型貧血癥);RNase 的變性失活與復活;肌紅蛋白與血紅蛋白的氧合曲線。

5.蛋白質的重要性質：蛋白質的兩性解離及等電點、電泳;蛋白質的膠體性質;蛋白質的沉淀反應-鹽溶和鹽析;有機溶劑沉淀;重金屬鹽沉淀;生物堿沉淀。蛋白質的變性與復性;蛋白質的紫外吸收與呈色反應。

6. 蛋白質的分離純化與鑒定方法：蛋白質的分子量測定方法(沉降速度法、凝膠過濾法、SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳法);蛋白質的分離純化方法。

(二)酶和輔酶

1.酶的一般概念，酶的催化特點，酶的專一性，酶的化學本質、酶的分類和命名。

2.酶的作用機理(酶的催化作用與分子活化能、中間產物學說、酶的活性部位和必需基因、酶的專一性機理、誘導契合學說、使酶具有高催化效率的因素、 胰凝乳蛋白酶的催化機理、酶原激活)。

3.影響酶促反應速度的因素，酶促反應速度的測量，酶濃度對酶作用的影響，底物濃度對酶作用的影響，米氏方程，米氏方程假設的條件，方程式的推導以及Km的意義和雙倒數作圖法，pH對酶作用的影響，溫度對酶的作用的影響，激活劑對酶作用的影響。

4.抑制劑對酶作用的影響(不可逆抑制作用、可逆抑制作用、競爭性抑制作用和非競爭性抑制作用)。

5.酶活性調節(別構酶概念、結構特點、別構效應與效應劑、動力學特點和活性調節機理;同工酶;誘導酶;酶的共價修飾等)。

6.酶的活力測定、酶活力與酶反應速度;酶的活力單位;酶的比活力;酶的轉換數(Kat)。

7.水溶性維生素構成的輔酶，輔酶的功能。了解脂溶性維生素的結構和功能及缺乏癥。

(三)核酸化學

1.核酸的種類和分布、化學組成。

2.DNA的分子結構，堿基配對規則，多核苷酸鏈中脫氧核糖核苷酸殘基的連接方式、排列順序及表示方法。

3.DNA一級結構測定原理，Watson-Crick雙螺旋模式的要點和穩定雙螺旋結構的力，雙螺旋結構的多態性。

4.tRNA的一級結構、二級結構和三級結構，mRNA、rRNA的結構特點。

5.核酸的理化性質及應用，核酸的變性、復性和分子雜交。

6. 核酸的分離純化及測定方法

(四)生物氧化與氧化磷酸化

1.生物氧化概念、生物氧化的主要內容和特點、生物能學。

2.高能磷酸化合物類型，ATP在能量轉換中的作用。

3.電子傳遞鏈(呼吸鏈)組成，排列順序，電子傳遞機理，電子傳遞抑制劑。

4.底物磷酸化概念、氧化磷酸化概念、氧化磷酸化與電子傳遞的偶聯、磷氧比。

5.氧化磷酸化的機理，化學滲透假說。

6. 氧化磷酸化的解偶聯和抑制。

7. 線粒體穿梭系統。(磷酸甘油穿梭、蘋果酸穿梭)

(五)糖類代謝

1.糖無氧氧化的概念、糖酵解的概念;糖酵解的化學歷程和細胞定位;反應步驟;有關的酶和輔因子的作用機理;能量產生;糖酵解的化學計量與生物學意義;糖酵解的其它底物;丙酮酸的去路;糖酵解的調控。

2.糖有氧氧化概念;三羧酸循環：丙酮酸氧化為乙酰CoA、三羧酸循環概念、細胞定位、反應歷程、有關的酶和輔因子、草酰乙酸的回補反應、化學計量和特點、三羧酸循環的調控;三羧酸循環的生物學意義。

3.磷酸戊糖途徑生化歷程：細胞定位;反應歷程及特點;有關的酶和輔因子;磷酸戊糖途徑的化學計量與生物學意義;磷酸戊糖途徑的調控。

4. 糖異生概念，糖異生反應歷程和細胞定位、生物學意義、乳酸循環。

5.蔗糖、淀粉和糖原的的生物合成。

6.蔗糖、淀粉和糖原的酶促降解。

(六)脂類代謝

1.脂肪的分解代謝(脂肪動員)、甘油代謝。

2.脂肪酸的氧化：脂肪酸的β-氧化概念、細胞定位、反應歷程、調控、能量計算;奇數碳原子脂肪酸氧化、不飽和脂肪酸氧化;α-氧化和ω-氧化(概念及反應底物)。

3.乙醛酸循環概念、反應歷程、細胞定位及兩個關鍵的酶(異檸檬酸裂解酶和蘋果酸合成酶)，乙醛酸循環的生物學意義。

4.脂肪酸的生物合成：檸檬酸穿梭、乙酰輔酶A羧化酶、脂肪酸合酶、飽和脂肪酸的從頭合成反應歷程、細胞定位、調控;脂肪酸碳鏈的延長、脂肪酸碳鏈的去飽和(不飽和脂肪酸合成)

5.三酰甘油(脂肪)的生物合成：合成原料及酶;脂肪代謝的調節。

6. 酮體代謝：酮體概念、酮體合成、酮體分解、生物學意義(理解)。

7. 磷脂代謝和固醇代謝(了解)

(七)蛋白質的酶促降解和氨基酸代謝

1.蛋白質的酶促降解、蛋白水解酶。

2.氨基酸的分解與轉化：脫氨基作用(氧化脫氨基作用、轉氨基作用、聯合脫氨基作用)、非氧化脫氨基作用、脫酰胺基作用。

3.氨基酸分解產物的去向：碳架生成氨基酸(蛋白質)、生成糖、生成酮(脂肪)、徹底氧化分解;氨生成銨鹽、核苷酸、氨基酸、尿素循環(2分子氮原子的來源、限速酶、細胞定位、反應歷程)

4.脫羧基作用(直接脫羧基作用、羥化脫羧基作用)、概念。

5.氨的同化2個途徑及其催化的酶。

6.氨基酸的生物合成，6個族的氨基酸種類、各族氨基酸合成的共同碳架及其來源。

(八)核苷酸代謝

1. 核酸酶促降解、核酶外切酶、核酶內切酶、內切兼外切核酸酶、限制性內切酶特性、粘性末端。(理解)

2. 核苷酸分解代謝：核苷酸降解、嘌呤的降解、嘧啶的降解。

3. 嘌呤環、嘧啶環各原子的來源;核糖核苷酸的合成特點(嘌呤核苷酸的生物合成、嘧啶核苷酸的生物合成);核苷二磷酸、核苷三磷酸的合成脫氧核苷酸的合成。

(九)代謝之間的聯系

1.糖代謝與蛋白質代謝之間的聯系

2.脂代謝與蛋白質代謝的相互聯系

3.糖代謝與脂代謝的相互聯系

4. 核酸代謝與糖、脂肪、蛋白質代謝之間的聯系(了解)

二、考試形式

閉卷。題型包括單項選擇： 30題60分(每題2分);填空：10空20分(每空2分);名詞解釋： 10題30分(每題3分);回答問題： 4題20分(每題5分);論述題：2題20分(每題10分)。

三、 參考書目

1.趙國芬、張紅梅主編，生物化學，中國農業大學出版社第一版，2019.7

2.王鏡巖，朱圣庚，徐長法主編.生物化學.第3版.北京：高等教育出版社，2002